¿sabes algo sobre la organización molecular de la célula?

domingo, 12 de marzo de 2017

REFLEXIÓN.

REFLEXIÓN DE LA ORGANIZACIÓN MOLECULAR DE LA CÉLULA.

El blog me enseño,que existe una manera  mas practica para compartir a los demás sobre algún tema, es de gran ayuda, ya que con eso va detallando bien y podemos ilustrar representando con algunas imágenes, que sirven mucho para que el tema no se vea muy tedioso de información, aparte de que nos sirve para imaginar de lo que se trata dicho tema, el propósito de estos difundir la información para que todos los alumnos y personas que están interesados por el tema puedan llevar a acabo una información buena.

El agua sirve como solvente natural, para iones minerales y otra sustancias, y también como medio de dispercion para la estructura coloidal del protoplasma, el agua es indispensable para la actividad metabólica, ya que los procesos fisiológicos se producen en un medio acuoso. Las moléculas del agua también participan en muchas reacciones encimaticas de la célula y pueden formarse como resultado de procesos metabólicos.

Los hidratos de carbono están compuestos por carbono, hidrógeno y oxigeno estos 3 elementos son  los mas importantes por que son la fuente principal de energía célula y son constituyentes de las estructuras de las paredes celulares. Los hidratos de carbono se clasifican de acuerdo al numero de mono-meros que contienen: los 3 principales son, monosacaridos, disacáridos, y polisacáridos.

 La base de de la estructura de la célula son las proteínas y las unidades que constituyen estas proteínas son los aminoácidos, las demás funciones de la célula de penden de las proteína. Son muy importantes por lo tanto no puede existir vida sin proteínas. Están están presentes en cada una de las células para su funcionamiento adecuado y también están presentes en nuestros alimentos. También  la proteínas contienen aminoácidos dicarboxidicos y dinámicos,que de ellos depende si dan cargas positivas o negativas pero en el punto isoelectrico la carga neta es cero.
Los ácidos nucleicos son los depósitos de una información genética.  Es decir que en general la información  del ácido desoxirribonucleico(ADN) se transcribe en los ácidos nucleicos en ARN, estos también que en la células eucariotas se une a historias formando una estructura nucleproteica llamada cromatina y que el ARN se forma de una cadena y esta contiene ribosa y uracilo. 

viernes, 10 de marzo de 2017

Organización de las macromoléculas y el origen de las células.

las unidades elementales se clasifican, sobre la base de consideraciones geométricas simples, en: a)unidimensionales(fibrosas), cuando las moléculas están asociadas linealmente a lo largo de un solo eje; b) bidimensionales(membranosas) si existen en dos dimensiones formando finas membranas y c) tridimensionales, cuando constituyen partículas cristalinas o amorfas. en ciertos sistemas las estructuras supramoleculares pueden agregarse para formar tipos superiores de organización, visibles con el microscopio y aun a simple vista. existe una serie de componentes con este tipo de composición, tanto de tejidos vegetales y tejidos animales. se dividen en 3 categorías:
  1. 9 Subcelulares, que abarcan partes de la células como cilios y cromosomas.
  2. Extracelulares,como las fibras colágenas y elásticas, y las membranas de celulosa y quitina situadas por fuera de la célula.
  3. Supracelulares, que comprenden formaciones microscópicas como el pelo, hueso, y musculo, en las cuales existe una organización supramulecular mas completa.
Resultado de imagen para macromoleculas
imagen referente ala organización de la célula 

Las proteínas y  el ácido nucleico tienen la propiedad de autoensamble.

puede producirse el autoensamble (assembly) de algunas proteínas oligomnericas, como la hemoglobina. en el auto ensamble las subunidades proteicas contienen la información necesaria para producir el complejo mayor por medio de uniones secundarias. A demás del autoensamble simple, en el que no interviene ,otro componente existe tambien el principio de autoensamble dirigido en la cual algunas enzimas pueden preparar a las macromoleculas para su agregación. 
Resultado de imagen para proteinas y acidos nucleicos
propiedades de auto-ensamble en proteínas y ácidos nucleicos

                                   
El origen de la célula 

En su libro azar y necesidad (cuya lectura se recomienda)monod se considera muchos de los conceptos desarrollados aquí , en el capitulo (ontogenesis molecular.en el se destaca que la causa por la cual se forman en la celula estructura de un orden debe buscarse finalmente en la informacion contenida en el ADN. Esta es la que determina la secuencia primaria de la cadena polipeptidica de la proteína ,que a su vez determina las estructuras secundarias y terciarias y la función de complejos oligomericos cuaternarios.
A que no se conoce como se formaron las primeras células, es posible establecer por medio del registro en fósiles procariontes presidieron a los eucariontes y aparecieron hace 3,5-3,0 x 10 a la 9 potencia años .Recientes observaciones demostraron que solo después de 1000 millones de años de haberse formado la tierra (es decir aproximadamente 3,5 x 10 ala 9 potencia años atras ).
Resultado de imagen para origen de la celula
origen de la célula 

La evolución química produjo moléculas orgánicas que contenían carbono 

En los tiempos previoticos,es decir, anteriores al origen de la vida la atmósfera de la tierra carencia de oxigeno , como sucede en jupiter y saturno en la actualidad. Contenian , principalmente, hidrógeno,nitrógeno,amoniaco(NH3), metano(CH4)monoxido de carbono(CO).También el agua, en forma de vapor cubría parte de la superficie terrestre, aunque normalmente estas moléculas son pocos reactivas podía ver interaccionado gracias ala energía provista por la radiación ultravioleta,calor y las descargas eléctricas(rayos).
Resultado de imagen para carbono

Los mecanismos de agregación  formaron los primitivos proteinoides

El próximo paso fue probablemente de los aminoácidos para construir proteínas lo cual pudo ser posible por la acción catalica de arcillas.Todos estos procesos pueden haberse producido en medios acuosos(lagunas)en los cuales las moléculas orgánicas se concentraron formando una especie "caldo" en el que se favorecieron las reacciones moleculares.
la secuencia primaria de aminoácidos origina la estructuras proteicas secundarias,terciarias, y-con la formación de oligomeros-aun las cuaternarias .

Las células procariotas  precedieron a las eucariotas

Parece probable que el ARN , y no el ADN fuese el material genético primordial de modo que desde un punto de vista cronológico las macromoleculas abrían evolucionado así:
ARN   →ADN
           ↓
  PROTEÍNAS
Era mas simple comenzar con el ARN porque puede usarse como materia genético y también como ARN mensajero . La mayoría de los pasos clave de la maquinaria de la síntesis proteica depende de interacción  ARN-ARN.
Es posible que los primeros procariontes heterotroficos(es decir que se nutren de las moléculas orgánicas).Mas tarde aparecieron algunos procariontes automáticos,como las algas azules,que tenían pigmentos fotosíntesis. Gracias a la fotosíntesis se produjo y se acumulo el oxigeno en la atmósfera,con lo que fue posible la formación de células aerobias procariontes.
Después de la aparición de los procariontes autotroficos pudo haberse originado de la célula eucariota de acuerdo con los restos fósiles, los organismos eucariontes deben haber aparecido 1.500-1.400 millones de años atrás cuando se había establecido una atmósfera de oxigeno estable y los organismos podían ser totalmente aerobicos.
La invension del sexo unos 2000 millones de años atras, acelero la evolución de las formas viventes que , hasta entonces,era relativamente lenta, el sexo hizo posible el intercambio de in formación genética entre individuo y por mutucion y selección, producir un numero considerable de diferentes formas vida que hoy se encuentran en nuestro planeta







                                                                                                                                                                                                               

jueves, 9 de marzo de 2017

Lipidos

Forman un grupo de compuestos caracterizados por su relativa insolubilidad en agua y su solubilidad en los solventes organicos. Esta propiedad general de los lipidos y compuestos relacionados se debe al predominio de largas cadenas hidrocarbonadas alifaticas o de anillos bencenicos. En muchos lipidos las cadenas pueden estar adheridas a un grupo polar en un extremo, lo cual las vuelve capaces de unirse al agua, por uniones de hidrogeno. Pueden ser simples o compuestos.
Resultado de imagen para lipidos
Los lipidos simples son esteres de alcoholes y acidos grasos, entre ellos se encuentran:
  • Las grasas neutras(gliceridos) o trigliceridos, que son triesteres de acidos grasos con glicerol. Los trigliceridos se acumulan en el tejido adiposo.
  • Las ceras tienen un punto de fusion mas alto que los trigliceridos. Son esteres de acidos grasos con otros alcoholes.
Los acidos grasos tienen una larga cadena hidro-carbonada cuya formula general es:

COOH
|
(CH2)
|
CH3

Los acidos grasos tienen siempre un numero par de carbonos, ya que sintetizan en unidades acetilo de dos carbonos. Por ejemplo, el acido palmitico tiene 16 carbonos, y el estearico 18. A veces, la cadena hidrocarbonada tiene uniones dobles (-C=C-), y en estos casos se dice que el acido graso no es saturado. Estas uniones dobles tienen importancia por que aumentan la flexibilidad  de la cadena y, en consecuencia, la fluidez de las membranas biologicas.
Los grupos carboxilo de los acidos grasos reaccionan con los grupos alcoholicos del glicerol de la siguiente manera: 
Los trigliceridos resultantes, que se acumulan en el tejido adiposo, se utilizan como reserva de energia del organismo. El estado oxidado de las cadenas largas de hidrocarbonos es muy escaso y, por lo tanto, liberan gran cantidad de energia (Casi dos veces las calorias por gramo que liberan los hidratos de carbono y las proteinas) cuando son oxidados para formar CO2 y H2O en la celula.

Fosfolipidos y membranas biologicas
Los lipidos compuestos son mas complejos y, por  hidrolisis dan otras sustancias ademas de acidos grasos y alcohol. 
Los fosfolipidos tienen solamente dos acidos grasos unidos a una molecula de glicerol. El tercer grupo hidroxilo del glicerol se esterifica a acido fosforico en lugar de hahcerlo a un acido graso. Este fosfato esta unido tambien a una segunda molecula de alcohol que puede ser colina, etanoiamina, inositol o serina, segun el tipo de fosfolipido.

A partit de esta formula es posible obtener los principales fosfolipidos, como fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidiliserina y fosfatidilinositol.
Los glucolipidos o esfingolipidos se caracterizan por que el glicerol es reemplazado por el aminodialcohol esfingosina. Comprenden: a) las esfingomielinas, que constituyan principalmente a la vaina mielinica por los nervios; b) los cerebrosidos, caracterizados por la presencia de galactosa o glucosa en la molecula; c) los sulfatidos, que contienen acido sulfurico esterificando a la galactosa; b) los gangliosidos. En el grupo de glucolipidos , los gangliosidos merecen una mencion especial en las membranas celulares ysu posible papel como receptores de particulas virosicas y en el transporte de iones a traves de las membranas. Un gangliosido es una molecula compleja que contiene esfingosina, acidos grasos, hidratos de carbono y acido neuraminico. Esta es una molecula muy larga y altamente polar.
Los plasmalogenos son una clase especial de lipidos, que es abundante en las membranas de los nervios y de los musculos Su estructura es semejante a la de un fosfolipido pero existe un eter insaturado en una posicion glicerol. Los esteroides son lipidos que derivan de una estructura en anillo compleja. Los esteroides tienen diferentes funciones segun los grupos unidos a la estructura basica. Varias hormonas, como por ejemplo el estrogeno, la progesterona, el corticosteriode y la vitamina A, son esteroides.


miércoles, 8 de marzo de 2017

Las enzimas y su regulación.

 La célula puede compararse con un minúsculo laboratorio, en el cual tiene lugar la síntesis y degradación de gran número de sustancias.Estos procesos son efectuados por las enzimas a la temperatura normal del organismo , con moderada concentración iónica y dentro de limites estrechos de pH.
Los enzimas son catalizadores biológicos.
Un catalizador es una sustancia que acelera la reacciones químicas sin modificarse; esto significa que puede ser utilizado una y otra vez.
El conjunto de las enzimas constituye el grupo de moléculas más extenso y mas especializado.Las enzimas (E)son proteínas que tienen uno o más lugares denominados sitios activos a los cuales se une el sustrato( es decir la sustancia sobre la cual actúa el enzima).El sustrato es químicamente modificado y convertido en uno o más productos(P).Como esta reacción es en general reversible, puede escribirse de la siguiente manera:

E   +   S = [ES]  = E  +  P

donde [ES] es un complejo enzima-sustrato intermedio.Las enzimas aceleran la reacción hasta que se alcanza un equilibrio y puede ser tan eficientes como para que la velocidad de la reacción sea de 108  a
1011 veces mas rápida que en ausencia del catalizador.
Una característica muy importante de la actividad enzimática es su especialidad de sustrato , de manera que una enzima particular solo actuará sobre cierto sustrato.Algunas enzimas tienen un especifidad de actuar sobre otras moléculas aun estrechamente relacionadas(por ejemplo los esteroisómeros de la misma molécula).
Imagen tridimensional de una enzima.

Algunas enzimas requieren cofactores: Coenzimas.

Algunas enzimas para su actividad requieren la presencia de una sustancia llamada cofactor. Algunas enzimas necesitan para su función, la presencia de pequeñas moléculas denominadas coenzimas.
En la célula, los procesos catabólicos productores de energía requieren NAD como coenzima mientras que en los procesos sintéticos interviene el NADPH  como dador de hidrogeniones. En muchas coenzimas, como el NAD  y el NADP, las partes esenciales están constituidas por nicotina-mida una vitamina del grupo B.

Los sustratos se unen al sitio activo.

Las enzimas tienen gran especificidad para su sustrato y frecuentemente no aceptan moléculas relacionadas o que tengan una forma ligeramente distinta.
El sitio activo es una entidad tridimensional y como consecuencia de pliegue de la cadena de proteína, los residuos , aminoácidos que intervienen en aquel, pueden estar muy separados en la secuencia linear de aminoácidos.
En términos moleculares , puede considerarse dos etapas es el funcionamiento de una enzima 1)La formación complejo especifico y 2)la etapa catalítica propiamente dicha en la cual se producen los diferentes mecanismos de catálisis, hidratación, transferencia de grupos etcétera.

El comportamiento Cinético de muchas Enzimas está definido por dos parámetros; KM y Vmáx

La existencia de un complejo enzima-sustrato (ES) en el sitio activo fue propuesta por michaelis menten en 1913, sobre la base de evidencias cinéticas.Este concepto resultó de gran importancia para la comprensión de mecanismo de las reacciones enzimáticas.

Los inhibidores de las enzimas son muy específicos:

Las enzimas pueden ser inhibidas reversibles o irreversiblemente. Existen 2 formas principales de inhibición reversible: competitiva y no competitiva.
En la inhibición no competitiva: el inhibidor y el sustrato no están estructuralmente relacionados y ambos se unen a si los sitios distintos.La inhibición no competitiva no puede ser anulada por concentraciones altas del sustrato.El km no se modifica pero la Vmáx disminuye.
La inhibición irreversible puede deberse a la desnaturalización de la enzima o bien a la formación de una unión covalente con ésta.

Los zimógenos son formas inactivas de enzimas.

Muchas enzimas son secretadas por células sintetizadas en una forma inactiva y luego convertidas a a una activa.
Estas enzimas como el; tripsinógeno y el quimotripsinógeno son acumuladas en gránulos intracelulares en la forma de precursores inactivos llamados; Zimógenos o proenzimas. Estos sólo son activados después de haber sido excretadas en el sistema digestivo.

La célula no es simplemente una bolsa llena de enzimas.

Las enzimas catalizan los miles de reacciones químicamente tienen lugar en las células.En algunos casos las enzimas de una vía metabólica se encuentran en solución en el citosol y el sustrato debe difundirse libremente de una enzima a la siguiente. Las enzimas que intervienen en una cadena de reacciones están unidas entre sí y actúan juntas como un complejo multienzimatico. Las siete enzimas que sintetizan los ácidos grasos están íntimamente unidas entre sí.
Los sistemas multienzimaticos facilitan las reacciones de los complejos porque limitan la distancia durante la cual deben difundir las moléculas del sustrato durante la secuencia de aquellas. El sustrato no se libera del complejo hasta que se completen todas las reacciones.
Ciertas enzimas como las ARN Y ADEN-polimeras se localizan en el núcleo y no en el citoplasma.
Las enzimas alostericas tienen dos sitios funcional y topologicamente diferentes. Uno es el sitio de unión habitual para el sustrato(sitio activo) el otro: llamado sitio alosterico (allo, otro, steric, espacio) o regulador, carece de actividad catalítica pero tiene la propiedad de unirse a una molécula efectora.El sitio alosferico unido a su efector cambia la conformación del sitio activos y reguladores pueden hallarse en subunidades separadas.

Regulación de las enzimas a nivel catalítico y genético.

La célula viva rara vez derrocha energia en la sintesis o degradación de material innecesario.Por lo tanto debe ser rigurosamente controlados los miles de reacciones quimicas que tienen lugar en el interior de la célula.La actividad enzimatica es regulada por medio de dos mecanismos principales; el control genetico y el control de la catáliis.
El control genético implica un cambio del numero de total de moleculas de enzima.
El control de la catálisis se produce por cambios de la actividad enzimatica sin modificaciones de la cantidad enzimatica sin modificaciones de la cantidad total de enzimas sintetizada.Esto ocurre con frecuencia en las enzimas de regulación o alostericas por la acción de los activadores o inhibidores alostericos.
Dos mecanismos importantes de este tipo de control son la inhibición por retroalimentación y la activacion por percursor.
En la inhibición por retroalimentación el producto final de una vía metabólica actúa como inhibidor alostérico de la primera enzima de esta cadena metabólica.
El control genético(inducción, represión) se considera por lo general un tipo de regulación burdo y relativamente lente mientras que la inhibición por retroalimentación es una forma mas fina y casi instantanea de asegurar que la actividad enzimatica sea adecuada para los requerimientos celulares.

El AMPcíclico es un segundo mensajero en la acción de muchas hormonas:

Las hormonas son moléculas que transfieren información desde un grupo de células hacia otro ubicado a cierta distancia del primero.
Las enzimas se regulan a nivel de la catálisis o a nivel genético(síntesis).En la inhibición por retroalimentación , el producto final Z de una cadena metabólica actúa como inhibidor alosférico de la primera enzima.En la activación por percursor, el primer metabólico(A) de la cadena es un activador alosferico de la enzima terminal.El control genético modifica la síntesis enzimática de acuerdo con las necesidades celulares.En la inducción ; la presencia de un sustrato estimula la síntesis de las enzimas que lo degradan , mientras en la represión (por ejemplo; operón triptófano) la acumulación del producto final(Z) inhibe las producción de enzima.

Calcio, Calmodulina y regulacion de las funciones celulares.

Además de AMP cíclico, el calcio desempeña un papel fundamental de regulación en diversas funciones celulares.En una célula en condiciones de reposos por lo que genera la concentración intracelular Ca2 se mantiene a un nivel bajo de 10-7m contra un gradiente de concentración y el calcio extra celular está aproximadamente en 10-5M.


sábado, 4 de marzo de 2017

Proteínas

Resultado de imagen para proteinas moleculas
Proteina formada por aminoacidos

Proteínas: Cadenas de aminoácidos unidos por uniones peptídicas.








Las unidades que constituyen las proteínas son los aminoácidos
un aminoacido es un acido organico en el cual el carbono proximo al grupo-COOH (llamado carbono alfa) esta unido tambien a un grupo-NH2. Ademas, el carbono alfa se une a una cadena lateral (R), que es diferente para cada aminoacido.


La unión-NH-CO-se conoce como union peptidica o puente peptidico.Una combinacion de dos aminoacidos constituye un dipeptido, de tres; un tripeptido;cuando se unen entre si unos pocos aminoácidos,el compuesto es un oligopeptido.
un polipeptido esta formado por muchos aminoacidos(a veces hasta 1000 o mas).

Resultado de imagen para cadena lateral
Esta imagen es un ejemplo de cadena lateral


La distancia entre dos uniones peptidicas es de  0.35 nm aproximadamente.Una proteina con peso molecular de 30000 esta constituida mpor 300 residuos de aminoacidos y tiene,extendida,una longitud de 100nm,un ancho de 1nm y un espesor de 0.46nm.

El termino proteina ( de griego proteuo,yo ocupo el primer lugar) indica que todas las funcones basicas en biología dependen de las proteínas, se puede decir que no existe vida sin proteinas.
ellas están presentes en cada célula y en cada organoide celular.Constituyen las enzimas, la maquinaria contractil de la célula y se encuentran en la sangre y en otros líquidos intercelulares.

Cuatro niveles de la estructura proteica.

Por lo común se diferencian cuatro niveles de estructura de las proteínas.
La estructura primaria: Es la secuencia de aminoácidos que forma una cadena ligada por uniones peptidicas. La secuencia de aminoácidos de una proteína determina el nivel mas importante en la estructura de la molécula. La importancia biológica de la secuencia de aminoácidos encuentra un ejemplo en la enfermedad humana hereditaria anemia falciforme, en la cual se producen profundos cambios biológicos por la sustitucion de un solo aminoácido en la molécula de hemoglobina.


La estructura secundaria:Es la organización espacial de aminoacidos que se encuentran proximos en la cadena peptidica algunas regiones pueden tener una estructura en forma de cilindro,o estructura en hélice α (llamada alfa por que fue la primera descubierta por pauling y corey a comienzos de la decada de 1950).

Resultado de imagen para cadena peptidica
Cadena peptidica o hélice  α
La estructura terciaria: Es la forma en la que las regiones helicoidales y de random coil se disponen entre si.Es decir, es la relacion tridimensional de los segmentos de aminoacidos que pueden estar muy separados entre si en la secuencia lineal.



La estructura cuaternaria: Es la disposicion de subunidades proteicas en proteinas complejas formadas por dos o mas de dichas subunidades. 


Factores que determinan la estructura de las proteínas.
La disposicion espacial de una molecula proteica, Se halla predeterminada por la secuencia de aminoacidos (estructura primaria). Esto puede demostrase por medio de experimentos en los cuales se produce la desnaturalizacion, o desorganizacion de la estructura terciaria de una proteina, por medio de altas temperaturas u otras condiciones no fisiologicas. La desnaturalizacion de una proteina provoca,generalmente,la perdida de su actividad biologica.

Resultado de imagen para proteina desnaturalizada
Desnaturalizacion de una proteína 
Resultado de imagen para proteina desnaturalizada


Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
  1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
  2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
  3. pérdida de las propiedades biológicas
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
  • la polaridad del disolvente
  • la  fuerza ionica
  • el pH
  • la temperatura

Las proteínas tienen cargas positivas y negativas, pero en el punto Isoeléctrico la carga neta es cero

Además de los grupos terminales cargados eléctricamente, NH3+ y COO-, las proteínas contienen aminoácidos diamínicos y dicarboxílicos, que se disocian así: 

1. Los grupos acídicos pierden protones y se cargan negativamente. Este tipo se encuentra en los aminoácidos dicarboxílicos, como los ácidos aspártico y glumático, en los cuales el grupo carboxilo libre se disocia en -COO- + H+.

2. Grupos básicos, que por ganancia de protones se cargan positivamente -NH2 + H+➝NH3+.
Este tipo se encuentra en los aminoácidos con dos grupos dibásicos, como lisina y arginina, en los que los grupos amino libres pueden ionizarse con cargas positivas. Todos estos grupos, llamados ionogénicos, que contribuyen a las reacciones ácido-base de las proteínas y a las propiedades eléctricas de estas moléculas.

La carga real de una molécula proteica es el resultado de la suma de todas las cargas. Como la disociación de los diferentes grupos ácidos y básicos se produce a diferentes concentraciones de iones hidrógeno del medio, el pH influye en gran medida sobre la carga total de la molécula.

La ionización de las proteínas depende del pH. Con las electroforesis, las proteínas en medio ácido van hacia el cátodo, y en medio alcalino, hacia el ánodo.
Existe un pH definido para cada proteína en el cual la suma de las cargas positivas y negativas es cero. Este pH se denomia punto isoeléctrico (pI). En el punto isoeléctrico las proteínas colocadas en un campo eléctrico no emigran a ninguno de los dos polos, mientras que a pH  mas bajo se desplazan hacia el cátodo y a pH mas alto lo hacen hacia el ánodo, llamándose el conjunto de estos movimientos electroforesis.


LAS PROTEÍNAS CELULARES PUEDEN SEPARARSE POR ENFOQUES ISOELÉCTRICO Y POR ELECTROFORESIS EN GELES



En la técnica llamada de enfoque isoeléctrico se hace la electroforesis de las proteínas a través de un gradiente de pH. Las proteínas se desplanzan hasta que alcanzan un pH igual al del punto esoeléctrico. En este momento la migración en el campo eléctrico se detiene porque la proteína tiene carga cero.
Cuando a una proteína se le agrega el detergente iónico dodecilsulfato de sodio (SDS), las proteínas se separan principalmente por el peso molecular. Esto se debe a que el SDS se une a las proteínas y les confiere gran número de cargas negativas a cauda del sulfato. Se reduce así el efecto de la carga propia de las proteínas y éstas se mueven solo de acuerdo con la masa. Las proteínas mas grandes se retardan respecto de las más pequeñas, porque encuentras más resistencia para atravesar los poros moleculares del gel de poliacrilamida, Las electroforesis de SDS se usa mucho para determinar el pedo molecular de las proteínas.



Enfoque isoeléctrico (unidades de pH)









f