Los enzimas son catalizadores biológicos.
Un catalizador es una sustancia que acelera la reacciones químicas sin modificarse; esto significa que puede ser utilizado una y otra vez.
El conjunto de las enzimas constituye el grupo de moléculas más extenso y mas especializado.Las enzimas (E)son proteínas que tienen uno o más lugares denominados sitios activos a los cuales se une el sustrato( es decir la sustancia sobre la cual actúa el enzima).El sustrato es químicamente modificado y convertido en uno o más productos(P).Como esta reacción es en general reversible, puede escribirse de la siguiente manera:
E + S = [ES] = E + P
donde [ES] es un complejo enzima-sustrato intermedio.Las enzimas aceleran la reacción hasta que se alcanza un equilibrio y puede ser tan eficientes como para que la velocidad de la reacción sea de 108 a
1011 veces mas rápida que en ausencia del catalizador.
Una característica muy importante de la actividad enzimática es su especialidad de sustrato , de manera que una enzima particular solo actuará sobre cierto sustrato.Algunas enzimas tienen un especifidad de actuar sobre otras moléculas aun estrechamente relacionadas(por ejemplo los esteroisómeros de la misma molécula).
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| Imagen tridimensional de una enzima. |
Algunas enzimas requieren cofactores: Coenzimas.
Algunas enzimas para su actividad requieren la presencia de una sustancia llamada cofactor. Algunas enzimas necesitan para su función, la presencia de pequeñas moléculas denominadas coenzimas.
En la célula, los procesos catabólicos productores de energía requieren NAD como coenzima mientras que en los procesos sintéticos interviene el NADPH como dador de hidrogeniones. En muchas coenzimas, como el NAD y el NADP, las partes esenciales están constituidas por nicotina-mida una vitamina del grupo B.
Los sustratos se unen al sitio activo.
Las enzimas tienen gran especificidad para su sustrato y frecuentemente no aceptan moléculas relacionadas o que tengan una forma ligeramente distinta.
El sitio activo es una entidad tridimensional y como consecuencia de pliegue de la cadena de proteína, los residuos , aminoácidos que intervienen en aquel, pueden estar muy separados en la secuencia linear de aminoácidos.
En términos moleculares , puede considerarse dos etapas es el funcionamiento de una enzima 1)La formación complejo especifico y 2)la etapa catalítica propiamente dicha en la cual se producen los diferentes mecanismos de catálisis, hidratación, transferencia de grupos etcétera.
El comportamiento Cinético de muchas Enzimas está definido por dos parámetros; KM y Vmáx
La existencia de un complejo enzima-sustrato (ES) en el sitio activo fue propuesta por michaelis menten en 1913, sobre la base de evidencias cinéticas.Este concepto resultó de gran importancia para la comprensión de mecanismo de las reacciones enzimáticas.
Los inhibidores de las enzimas son muy específicos:
Las enzimas pueden ser inhibidas reversibles o irreversiblemente. Existen 2 formas principales de inhibición reversible: competitiva y no competitiva.
En la inhibición no competitiva: el inhibidor y el sustrato no están estructuralmente relacionados y ambos se unen a si los sitios distintos.La inhibición no competitiva no puede ser anulada por concentraciones altas del sustrato.El km no se modifica pero la Vmáx disminuye.
La inhibición irreversible puede deberse a la desnaturalización de la enzima o bien a la formación de una unión covalente con ésta.
Los zimógenos son formas inactivas de enzimas.
Muchas enzimas son secretadas por células sintetizadas en una forma inactiva y luego convertidas a a una activa.
Estas enzimas como el; tripsinógeno y el quimotripsinógeno son acumuladas en gránulos intracelulares en la forma de precursores inactivos llamados; Zimógenos o proenzimas. Estos sólo son activados después de haber sido excretadas en el sistema digestivo.
La célula no es simplemente una bolsa llena de enzimas.
Las enzimas catalizan los miles de reacciones químicamente tienen lugar en las células.En algunos casos las enzimas de una vía metabólica se encuentran en solución en el citosol y el sustrato debe difundirse libremente de una enzima a la siguiente. Las enzimas que intervienen en una cadena de reacciones están unidas entre sí y actúan juntas como un complejo multienzimatico. Las siete enzimas que sintetizan los ácidos grasos están íntimamente unidas entre sí.
Los sistemas multienzimaticos facilitan las reacciones de los complejos porque limitan la distancia durante la cual deben difundir las moléculas del sustrato durante la secuencia de aquellas. El sustrato no se libera del complejo hasta que se completen todas las reacciones.
Ciertas enzimas como las ARN Y ADEN-polimeras se localizan en el núcleo y no en el citoplasma.
Las enzimas alostericas tienen dos sitios funcional y topologicamente diferentes. Uno es el sitio de unión habitual para el sustrato(sitio activo) el otro: llamado sitio alosterico (allo, otro, steric, espacio) o regulador, carece de actividad catalítica pero tiene la propiedad de unirse a una molécula efectora.El sitio alosferico unido a su efector cambia la conformación del sitio activos y reguladores pueden hallarse en subunidades separadas.
Regulación de las enzimas a nivel catalítico y genético.
La célula viva rara vez derrocha energia en la sintesis o degradación de material innecesario.Por lo tanto debe ser rigurosamente controlados los miles de reacciones quimicas que tienen lugar en el interior de la célula.La actividad enzimatica es regulada por medio de dos mecanismos principales; el control genetico y el control de la catáliis.
El control genético implica un cambio del numero de total de moleculas de enzima.
El control de la catálisis se produce por cambios de la actividad enzimatica sin modificaciones de la cantidad enzimatica sin modificaciones de la cantidad total de enzimas sintetizada.Esto ocurre con frecuencia en las enzimas de regulación o alostericas por la acción de los activadores o inhibidores alostericos.
Dos mecanismos importantes de este tipo de control son la inhibición por retroalimentación y la activacion por percursor.
En la inhibición por retroalimentación el producto final de una vía metabólica actúa como inhibidor alostérico de la primera enzima de esta cadena metabólica.
El control genético(inducción, represión) se considera por lo general un tipo de regulación burdo y relativamente lente mientras que la inhibición por retroalimentación es una forma mas fina y casi instantanea de asegurar que la actividad enzimatica sea adecuada para los requerimientos celulares.
El AMPcíclico es un segundo mensajero en la acción de muchas hormonas:
Las hormonas son moléculas que transfieren información desde un grupo de células hacia otro ubicado a cierta distancia del primero.
Las enzimas se regulan a nivel de la catálisis o a nivel genético(síntesis).En la inhibición por retroalimentación , el producto final Z de una cadena metabólica actúa como inhibidor alosférico de la primera enzima.En la activación por percursor, el primer metabólico(A) de la cadena es un activador alosferico de la enzima terminal.El control genético modifica la síntesis enzimática de acuerdo con las necesidades celulares.En la inducción ; la presencia de un sustrato estimula la síntesis de las enzimas que lo degradan , mientras en la represión (por ejemplo; operón triptófano) la acumulación del producto final(Z) inhibe las producción de enzima.
Calcio, Calmodulina y regulacion de las funciones celulares.
Además de AMP cíclico, el calcio desempeña un papel fundamental de regulación en diversas funciones celulares.En una célula en condiciones de reposos por lo que genera la concentración intracelular Ca2 se mantiene a un nivel bajo de 10-7m contra un gradiente de concentración y el calcio extra celular está aproximadamente en 10-5M.
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